단백질
아미노산의 중합체
단백질의 특징
단량체인 아미노산의 탈수축합반응에 의해 형성된 중합체를 폴리펩티드(polypeptide)라고 부르며, 특정 3차원 구조를 형성한 하나 또는 그 이상의 폴리펩티드를 단백질이라고한다.
탄소, 수소, 산소, 질소, 황으로 주로 구성되며 세포에서 물 다음으로 가장 많은 성분이다.
다양하지만, 궁극적으로 공통된 20개의 아미노산으로부터 만들어지는 중합체이다.
탄수화물과 지질은 서로 다른 종 간에도 같은 구조를 갖는 반면, 대부분의 단백질은 종 간의 차이를 나타내는 종 특이성을 갖는다. 따라서 종사이의 단백질 1차 구조 차이는 진화적인 유연관계를 알수 잇는 좋은 지표가 되기도 한다.
단백질의 기능
구조단백질, 수축단백질, 저장단백질, 수용체, 운반단백질, 호르몬, 항체, 효소, DNA,RNA결합 단백질
아미노산
300개 이상의 아미노산이 자연에 존재한다고 알려져있으나 통상적으로 20개의 아미노산만이 단백질을 구성하며 이를 표준 아미노산이라고 한다. 오르니틴, 시트룰린 등은 대표적인 비표준 아미노산이다.
대부분의 아미노산은 입체 이성질체를 가지며, 생체 존재하는 아미노산은 L형이다.
단백질의 3차원 구조는 하나의 입체 구조의 아미노산으로 구성될때에만 생물 활성을 지닐 수 잇다. 또한 단백질 생합성 과정에 관여하는 tRNA가 오직 L아미노산과 결합하므로 인체 내엔 L형만 존재하게 된다.
예외적으로 진정세균의 세포벽인 펩티도글리칸에는 D-알라닌, D-글루탐산이 포함되어있으며, 일부 펩티드성항생제에는 D-아미노산을 포함한다.
필수 아미노산
인체 내에서 합성되지않기 때문에 반드시 식이를 통해 섭취해야하는 아미노산이다.
성인의 경우 8개, 유아기는 아르기닌과 히스티딘을 포함하여 10개로 구성된다.
필수 아미노산의 종류
루신, 이소루신, 페닐알라닌, 트레오닌, 라이신, 메티오닌, 트립토판, 발린, 아르기닌, 히스티딘
비극성 지방성 아미노산
단백질에서 비극성 아미노산의 위치
수용액 상에서 비극성 아미노산들은 수용성 단백질의 내부에 주로 위치한다. 이는 비극성 잔기 간의 소수성 상호작용에 기인한다. 막관통단백질의 경우 막관통 부위에는 비극성 아미노산이 주로 존재한다.
방향성 아미노산
비교적 소수성을 띠므로 비극성 지방성 그룹과 성질이 유사하다.
280nm의 자외선을 특이적으로 흡수한다.
극성 비하전 아미노산
세린, 트레오닌,시스테인,아스파라긴,글루타민
극성하전 아미노산
리신, 아르기닌: 곁사슬이 양성자를 받아들이므로 생리적 pH에서 라이신과 아르기닌 곁사슬을 완전히 이온화되어 양전하르 띤다.
히스티딘: 약염기성으로 히스티딘 아미노산 자체는 생리적 pH에서 대부분 전하르 띠지않는다. 단, 단백질에 포함이 될 경우 폴리펩티드 사슬에 의해 제공된 이온 환경에 따라 곁사슬이 양전하를 띠거나 또는 중성이 될 수도 있다.
극성하전 아미노산
아스파르트산, 글루탐산
아미노산의 적정
수용액상에서 아미노산은 다양성자성 산으로 작용한다.
수용액 상에서 아미노산은 염기성의 아미노기와 약산성의 카르복실기를 지니므로 염기로도 산으로도 존재할 수 있다. 따라서 유리 아미노산은 완충제로 작용할 수 있다.